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<title>Hämerythrin</title>
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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Hämerythrin</span></h1>
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<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr"><table class="wikitable hintergrundfarbe-basis infobox float-right" id="Vorlage_Infobox_Protein_Hämerythrin_(Dendrostomum_dyscritum)" style="font-size:90%; margin-top:0; width:350px;" summary="Infobox Protein">
<tbody><tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Hämerythrin (<i>Dendrostomum dyscritum</i>)
</th></tr>
<tr style="text-align:center;">
<td colspan="3"><span typeof="mw:File"></span>
</td></tr>
<tr>
<td colspan="3" class="hintergrundfarbe1" style="text-align:center; font-size:smaller; font-weight:bold;">Modell des Hämerythrin-Monomer vom Erdnusswurm (<i>Dendrostomum dyscritum</i>) nach <a href="Protein_Data_Bank" title="Protein Data Bank">PDB</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.rcsb.org/structure/1HMO">1HMO</a>
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Masse</a>/Länge <a href="Prim%C3%A4rstruktur" title="Primärstruktur">Primärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">113 Aminosäuren
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Sekund%C3%A4rstruktur" title="Sekundärstruktur">Sekundär-</a> bis <a href="Quart%C3%A4rstruktur" title="Quartärstruktur">Quartärstruktur</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">Homooctamer
</td></tr>
<tr>
<td><a href="Koenzym" class="mw-redirect" title="Koenzym">Kofaktor</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;">Eisen
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Bezeichner
</th></tr>
<tr>
<td>Externe IDs
</td>
<td colspan="2" class="">
<ul><li><a href="UniProt" title="UniProt">UniProt</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.uniprot.org/uniprotkb/P02246">P02246</a></li></ul>
</td></tr>
<tr>
<th colspan="3" style="background:#90EE90; color:#202122;">Vorkommen
</th></tr>
<tr>
<td style="background:#C3FDB8; color:#202122;">Übergeordnetes <a href="Taxon" title="Taxon">Taxon</a>
</td>
<td colspan="2" style="text-align:center;"><a href="Wirbellose" title="Wirbellose">Wirbellose</a><sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</td></tr>
</tbody></table><p><span class="editoronly" style="display:none;"></span>
</p><p><b>Hämerythrine</b> sind respiratorische <a href="Proteine" class="mw-redirect" title="Proteine">Blutproteine</a>, die bei einer Reihe mariner <a href="Wirbellose" title="Wirbellose">wirbelloser</a> Tiere (z. B. <a href="Ringelw%C3%BCrmer" title="Ringelwürmer">Ringelwürmer</a>, <a href="Spritzw%C3%BCrmer" title="Spritzwürmer">Spritzwürmer</a>, <a href="Armf%C3%BC%C3%9Fer" title="Armfüßer">Armfüßer</a>) als <a href="Sauerstofftransporter" title="Sauerstofftransporter">Sauerstofftransporter</a> fungieren. Sie nehmen also die gleichen Aufgaben wahr wie <a href="H%C3%A4moglobin" title="Hämoglobin">Hämoglobin</a> und <a href="Myoglobin" title="Myoglobin">Myoglobin</a> in höheren Tieren. An Land lebende <a href="Tierstamm" class="mw-redirect" title="Tierstamm">Tierstämme</a>, die über Hämerythrin verfügen, sind nicht bekannt.
</p><p>Die Hämerythrine gehören, trotz ihres Namens, nicht zu den <a href="H%C3%A4m" class="mw-redirect" title="Häm">Häm</a>-Enzymen. Das aktive Zentrum des reduzierten Zustandes stellen zwei über einen Hydroxidoliganden sowie zwei Carboxylate verbrückte <a href="Eisen" title="Eisen">Eisen</a>(II)-Ionen dar. Die Koordinationssphären der Eisenzentren werden durch zwei bzw. drei <a href="Histidin" title="Histidin">Histidin</a>-Liganden vervollständigt. Im Zuge der Anbindung des Disauerstoffmoleküls oxidiert dieses beide Eisenzentren einfach und wird dabei selbst zum Peroxidion reduziert. Gleichzeitig übernimmt es ein Proton von der Hydroxidobrücke. Das gebildete Hydroperoxidion wird dann an das fünffach koordinierte Eisenzentrum sowie mit einer Wasserstoffbrückenbindung an die verbrückende Oxidofunktion gebunden.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Die Farbe des oxidierten Moleküls ist violett, desoxidiert ist es farblos; die molekulare Masse beträgt 108 <a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">kDa</a>.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>
</p>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>
<ul><li><a href="Eisen-Stoffwechsel" title="Eisen-Stoffwechsel">Eisen-Stoffwechsel</a></li>
<li><a href="H%C3%A4mocyanin" title="Hämocyanin">Hämocyanin</a>, ein ähnliches kupferhaltiges Protein mit entsprechender Funktion.</li></ul>
<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Quellen">Quellen</h2></div>
<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h3></div>
<ol class="references">
<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/interpro/IEntry?ac=IPR002063">InterPro-Eintrag</a></span>
</li>
<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">R. Sauermost (Hrsg.): <cite style="font-style:italic">Lexikon der Biologie auf CD-Rom</cite>. Spektrum Akademischer Verlag, München 2004, ISBN 3-8274-0356-1.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4merythrin&rft.btitle=Lexikon+der+Biologie+auf+CD-Rom&rft.date=2004&rft.genre=book&rft.isbn=3827403561&rft.place=M%C3%BCnchen&rft.pub=Spektrum+Akademischer+Verlag" style="display:none"> </span></span>
</li>
<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><a href="R%C3%BCdiger_Wehner" title="Rüdiger Wehner">R. Wehner</a>, <a href="Walter_Gehring" title="Walter Gehring">W. Gehring</a>: <cite style="font-style:italic">Zoologie</cite>. 24. Auflage. Georg Thieme Verlag, Stuttgart, New York 2007, ISBN 978-3-13-367424-9, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>339</span> (Tabelle 4.4).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:H%C3%A4merythrin&rft.au=R.+Wehner%2C+W.+Gehring&rft.btitle=Zoologie&rft.date=2007&rft.edition=24.&rft.genre=book&rft.isbn=9783133674249&rft.pages=339&rft.place=Stuttgart%2C+New+York&rft.pub=Georg+Thieme+Verlag" style="display:none"> </span></span>
</li>
</ol></div><!--htdig_noindex--><div><div class="zim-footer">
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